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喹诺酮药物与血清蛋白相互作用的三维荧光光谱研究 预览 被引量:11

Study on the Binding Interaction of Fluoroquinolone with Bovine Serum Albumin by Three-dimensional Fluorescence Spectrometry (TDFS)
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摘要 应用三维荧光光谱和三维荧光偏振光谱研究了数种喹诺酮药物与牛血清白蛋白(BSA)分子间的相互作用。由三维荧光(偏振)光谱得到的指纹信息说明了喹诺酮药物与BSA结合反应对BSA分子构象的影响。通过研究喹诺酮药物发生相互作用前后BSA荧光偏振度及各向异性的变化,定量说明了喹诺酮药物-BSA所发生的结合反应。 The conformation of bovine serum albumin (BSA) conformation changes after the binding interaction with several in Tris-HC1 buffer solution and its fluoroquinolone drugs were studied by using three-dimensional fluorescence spectrometry (TDFS), such as three-dimensional fluorescence (TDF) spectra and three-dimensional fluorescence polarization (TDFP) spectra with tryptophan residues in protein molecules as an intrinsic fluorescence probe. The results show that the microenvironment of tryptophan residues of BSA can be directly indicated and the conformation changes can be clarified by the fingerprinting characteristics. Meantime, the non-covalent bond interaction of fluoroquinolone with BSA has been quantitatively explained by calculating of fluorescence polarization P and anisotropy r.
作者 郭明 李铭慧 俞庆森 GUO Ming, LI Ming-hui , YU Qing-sen (1. Department of Chemistry, Zhejiang Forestry University, Linan, Zhejiang 311300 ; 2. Department of Chemistry, Zhejiang University, Hangzhou 310027)
出处 《分析科学学报》 CAS CSCD 2007年第4期 405-409,共5页 Journal of Analytical Science
关键词 牛血清白蛋白 三维荧光光谱 喹诺酮药物 蛋白质构象 Bovine serum albumin Three-dimensional fluorescence spectroscopy Quinolone Protein conformation
作者简介 通讯联系人:郭明,男,博士,教授,研究方向为化学生物学.
  • 相关文献

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共引文献89

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