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姜黄素衍生物C085与Hsp90及其不同片段相互作用以及对Hsp90 ATPase活性的影响 预览 被引量:3

Interactions between curcumin derivatives C085 and various constructs of Hsp90 and effects of C085 on Hsp90 ATPase activity
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摘要 目的:研究姜黄素衍生物C085与Hsp90的结合作用,及其对Hsp90-ATPase 活性抑制作用。方法采用荧光光谱法,研究不同浓度C085与Hsp90、NHsp90、MHsp90、CHsp90的相互作用以及293K、303K和310K下,C085与Hsp90的相互作用;实验选取280nm为激发波长,290-510 nm的波长范围内进行荧光光谱扫描。采用孔雀绿磷钼酸铵-无机磷检测法,研究 C085对 Hsp90-ATPase 活性的抑制。结果C085解离常数为(11.163±0.316)μmol · L-1;C085与Hsp90之间的主要作用力为静电作用力;C085与Hsp90的C端片段结合能力最强。当ATP为1 mmol · L-1时, C085作用于Hsp90的IC50值为6.04μmol · L-1。结论经过荧光光谱分析,可以确定C085与Hsp90的结合机制,且C085能抑制Hsp90-ATPase活性。 Aim To estimate the affinity between C085 and Hsp90 and the inhibitory effects of C085 on the activity of Hsp90 ATPase. Methods The fluores-cence spectrum experiment was applied to examine the affinity between different C085 concentrations and Hsp90 , NHsp90 , MHsp90 , CHsp90; fluorescence in-tensities were recorded in the range of 290-510 nm at 293 K, 303 K and 310 K, respectively;a colorimetric assay for inorganic phosphate based on the formation of a phosphomolybdate complex and subsequent reaction with malachite green was used to examine the inhibitory effects of C085 on the activity of Hsp90 ATPase. Re-sults The dissociation constant KD value of C085 was (11. 163 ± 0. 316 ) μmol · L-1 . The interaction be-tween C085 and Hsp90 was driven mainly by electro-static interaction. C085 showed strongest affinity with CHsp90. When the concentration of ATP was 1 mmol· L-1 ,the inhibition of Hsp90 ATPase activity of C085 with the IC50 value was 6. 04μmol·L-1 . Conclusions The interaction mechanism between C085 and Hsp90 can be analyzed by fluorescence spectrum. C085 shows strong inhibition ATPase activity of Hsp90 .
作者 范莹娟 张连茹 刘洋 许建华 FAN Ying-juan, ZHANG Lian-ru, LIU Yang, XU Jian-hua ( 1. School of Pharmacy, Fujian Medical University, 2. Fujan Provincial Key Laboratory of Natural Medicine Pharmacology ,Fuzhou 350004,China;3. School of Life Sciences ,Xiamen University, Fujian Xiamen 361005, China)
出处 《中国药理学通报》 CAS CSCD 北大核心 2014年第10期1408-1413,共6页 Chinese Pharmacological Bulletin
基金 国家自然科学基金资助项目(No81173096) 科技部“重大新药创制”科技重大专项(No2012ZX09103.101-028).
关键词 C085 HSP90 ATPASE活性 荧光光谱法 相互作用 抑制作用 C085 Hsp90 ATPase activity fluorescence spectrometry interaction inhibition
作者简介 范莹娟(1986-),女,硕士,助理实验师,研究方向:药理学,E—mail:fanyingjuannhy@163.com; 许建华(1958-),男,博士,教授,研究方向:药理学,Tel:0591-83569307,E-mail:xjh@mailfjmu.edu.cn
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